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TG酶

TG酶介绍
产品概述  产品作用机理  产品特性  酶的命名与分类  TG酶的详细介绍 
应用领域
豆制品  肉制品  水产品  乳制品  面制品  酶的生物学功能 

酶 一,酶的命名与分类 1.酶的命名 (1) 习惯命名法 1, 根据其催化底物来命名; 2, 根据所催化反应的性质来命名; 3, 结合上述两个原则来命名, 4, 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点。 (2) 国际系统命名法 国际系统命名法 系统名称包括底物名称、构型、反应性质,最后加一个酶字 例如: 习惯名称: :谷丙转氨酶 系统名称: 丙氨酸:α-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸+丙酮酸→ α-酮戊二酸 + 丙氨酸 2. 酶的分类 (1) 水解酶 hydrolase 水解酶催化底物的加水分解反应。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶 及脂酶等。例如,脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应: R-COOCH2CH3 → RCOOH+ CH3CH2OH (2) 氧化-还原酶 Oxidoreductase 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如,乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。 (3) 转移酶 Transferase 转移酶催化基团转移反应, 即将一个底物分子的基团或原子转移到另 一个底物的分子上。 例如, 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。 (4) 裂合酶 Lyase 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其 逆反应。主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如, 延胡索酸水合酶催化的反应。 (5) 异构酶 Isomerase 异构酶催化各种同分异构体的相互转化, 即底物分子内基团或原子的 重排过程。 例如,6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。 (6) 合成酶 Ligase or Synthetase 合成酶,又称为连接酶,能够催化 C-C、C-O、C-N 以及 C-S 键的 形成反应。这类反应必须与 ATP 分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A ?B + ADP +Pi 例如,丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + CO2 → 草酰乙酸 (7) 核酸酶(催化核酸) ribozyme 核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的 RNA,能够催化 RNA 分 子中的磷酸酯键的水解及其逆反应 ◆辅酶 辅酶 coenzyme coenzyme 和金属离子 和金属离子 根据酶的组成情况,可以将酶分为两大类: 单纯蛋白酶 它们的组成为单一蛋白质. 结合蛋白酶某些酶, 例如氧化- -还原酶等, 其分子中除了蛋白质外, 还含有非蛋白组分. 结合蛋白酶的蛋白质部分称为酶蛋白,非蛋白质部分包括辅酶及金 属离子(或辅因子 cofactor) 。 酶蛋白与辅助成分组成的完整分子称为全酶。单纯的酶蛋白无催化 功能起并协同实施催化作用,这类分子被称为辅酶(或辅基) 。 辅酶是一类具有特殊化学结构和功能的化学结构和功能的化合物。 参与的酶促反应主要为氧化还原反 还或基团转移反应。 大多数辅酶的前体主要是水溶性 B 族维生素。许多维生素的生理 功能与辅酶的作用密切相关。 二,维生素与辅酶 维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类有机物质。 分为脂溶性和水溶性两大其中脂溶性维生素在体内可直接参与代 谢的调节作用,水溶性维生素是通过转变成辅酶对代谢起调节作用 ◆ 水溶性维生素与辅酶 (1) 维生素 PP 烟酸和烟酰胺,在体内转变为辅酶 I I 和辅酶 II 。 能维持神经组织的健康。缺乏时表现出神经营养障碍,出现皮炎。 ( NAD+ (烟酰胺 -腺嘌呤二核苷酸,又称为辅酶 I) 和 NADP+(烟酰 胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸又称为辅酶 II)是维生素烟酰胺的衍生物, 功能:是多种重要脱氢酶的辅酶。 (2) 核黄素 VB2 核黄素( (维生素 B2)由核糖醇和 6 ,7- 二甲基异咯嗪两部分组成。 缺乏时组织呼吸减弱, 代谢强度降低。 主要症状为口腔发炎, 舌炎、 角膜炎、皮炎等 FAD (黄素--腺嘌呤二核苷酸和 和 FMN(黄素单核苷酸) 是核黄素(维生素 B2)的衍生物, 功能: 在脱氢酶催化氧化还原反应中, 起着电子和质子的传递体作用。 (3) 泛酸和辅酶 A(CoA) 维生素(B3) 泛酸是由α,γ-二羟基 -β二甲基丁酸和一分子β- 丙氨 酸缩合而成。辅酶 A 是生物体内代谢反应中乙酰化酶的辅酶,它的 前体是维生素(B3) 泛酸。 功能是传递酰基,是形成代谢中间产物的重要辅酶。 (4) 叶酸和四氢叶酸 (FH4 或 THFA) 四氢叶酸是合成酶的辅酶,其前体是叶酸(又称为蝶酰谷氨酸,维生 素 B11)。 四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团,-CH3, 等的载体,参与多种生物合成过程。 (5) 硫胺素和焦磷酸硫胺素 (TPP) 硫胺素 (维生素 B1)在体内以焦磷酸硫胺素 (TPP)形式存在。缺乏时 表现出多发性神经炎、皮肤麻木、心力衰竭、四肢无力、下肢水肿。 焦磷酸硫胺素是脱羧酶的辅酶,它的前体是硫胺素(维生素 B1)。 功能:是催化酮酸的脱羧反应 (6) 吡哆素和磷酸吡哆素 吡多素(维生素 B6)包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺) 。 磷酸吡哆素主要包括磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。 磷酸吡多素是转氨酶的辅酶,转氨酶通过磷酸吡多醛和磷酸吡多胺的 相互转换,起转移氨基的作用。 (6) 生物素 生物素是羧化酶的辅酶,它本身就是一种 B 族维生素 B7。 CH3, - CH2, -CHO 生物素的功能是作为 CO2 的递体,在生物合成中起传递和固定 CO2 的作用 (7) 维生素 B12 辅酶 维生素 B12 又称为钴胺素。维生素 B12 分子中与 Co+相连的 CN 基 被 5’-脱氧腺苷所取代,形成维生素 B12 辅酶。 维生素 B12 辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶,催化底物分子内 基团(要为甲基)的变位反应。( 9)硫辛酸 硫辛酸是少数不属于维生素的辅酶。是 6,8- 二硫辛酸,有两种形式, 即即硫辛酸(氧化型)和二氢硫辛酸(还原型) (10) 辅酶 辅酶 Q(CoQ) 辅酶 Q 又称为泛醌,广泛存在与动物和细菌的线粒体中 辅酶 Q 的活性部分是它的醌环结构,主要功能是作为线粒体呼吸链 氧化还原酶的辅酶,在酶与底物分子之间传递电子 ●维生素 C 在体内参与氧化还原反应,羟化反应。人体不能合成。 ◆ 脂溶性维生素 维生素 A,D,E,K A,D,E,K 均溶于脂类溶剂,不溶于水,在食物中通常 与脂肪一起存在,吸收它们,需要脂肪和胆汁酸。 1 维生素 A P116 夜盲症(干眼病 皮肤干燥 脱发) 夜盲症( 脱发) A1, A2 两种,维生素 A1 又称为视黄醇, A2 称为脱氢视黄醇。是不 饱和一元醇类。 2,维生素 D 软骨病 抽筋 钙化醇,固醇类化合物,主要有 D2,D3, D4, D5。其中 D2,D3 活性最 高。 生物体内,D2 和 D3 本身不具有生物活性。它们在肝脏和肾脏中进 行羟化 和肾脏中进行羟化后,形成 1 ,25-二羟基维生素 D。 其中 1, 25- 二羟基维生素 D3 是生物活性最强的。 3 维生素 E 习惯性流产 生育酚,目前发现的有 6 种,其中α,β,γ,δ四种有生理活性。 4 维生素 K 促凝血 2- 甲基萘醌的衍生物。3 种 K1,K2,K3。K3 是人工合成的。 P116-119 ★ 辅酶在酶促反应中的作用特点 辅酶在催化反应过程中,直接参加了反应。 每一种辅酶都具有特殊的功能,可以特定地催化某一类型的反应。 同一种辅酶可以和多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。 一般来说,全酶中的辅酶决定了酶所催化的类型(反应专一性) ,而 酶蛋白则决定了所催化的底物类型(底物专一性) 。transglutaminase ★ 酶分子中的金属离子 根据金属离子与酶蛋白结合程度, 可分为两类: 金属酶和金属激酶。 在金属酶中如 酶蛋白与金属离子结合紧密。如 Fe2+/ Fe3+、 Cu+/Cu3+ 、Zn2+、Mn2+、Co2+等。 金属酶中的金属离子作为酶的辅助因子,在酶促反应中传递电子, 原子或功能团。 ★金属酶中的金属离子与配体 129 ★ 酶促反应的速率和影响因素 米氏方程 定量描述酶促反应速率和底物浓度直接的关系 典型酶促反应:E+S→ ES→ P+E V=Vmax×[S]/Km+[S] Km 米氏常数 x [S] 反映了酶促反应速率和底物浓度之间的关系 p132 ① 底物浓度低时,反应速率与底物浓度成正比,表现为一级反应特 征。 ② 底物浓度达到一定值,几乎所有酶都与底物结合后,反应速率达 到最大值(Vmax)此时再增加底物浓度,反应速率也不再增加, 表现为零级反应。 ③ 反应速度等于最大速率一半时,V=1/2Vmax,Km+[S]=2[S],Km=[S] 即米氏常数等于反应速率最大值一半时底物的浓度 单位 mol.L-1 不同的酶具有不同的米氏常数 米氏常数是酶的一项重要的物理常数 它表示酶与底物之间的亲和程度: 越大亲和程度越小, 它表示酶与底物之间的亲和程度:Km 越大亲和程度越小,酶催化活 亲和程度越大。 性越低反之则酶活性越大 亲和程度越大 ★ 米氏常数的求法 双倒数作图法 即 V=Vmax×[S]/Km+[S] 两边双倒数 p132 1/v=Km/vmax×1/[S]+1/vmax 以 1/v 对 1/[S]作图绘制直线 外延至与横轴相交 横轴截距 1/Km 这就是倒数作图法 影响酶促反应的其它因素 P132 PH (最适 PH)温度 (最适温度 动物 35-40 植物 40-50 细菌 70)

◆ 酶的结构及催化作用机制 (一) 酶分子的结构特点 1.结合部位 Binding site 酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。 结合部位决定酶的专一性 2.催化部位 catalytic site 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。 活性中心。 催化部位决定酶所催化反应的性质。 3 调控部位 Regulatory site 酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位, 从 而引起酶分子空间构象的变化,对酶起激活或抑制作用 (二) 酶活性中心及酶活性中心的必需基团 主要包括: 亲核性基团:丝氨酸的羟基,半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基 酸碱性基团:门冬氨酸和谷氨酸的羧基,赖氨酸的氨基,酪氨酸的酚 羟基等。(三) 酶活性中心的测定方法 P134-135 分子水平研究酶作用机制,对酶进行模拟或调控的基础。 ① 切除法 用专一水解酶切除酶分子肽链中的部分,测其余部分的活 性,其余部分有活性那么该切除部分并非活性中心,继续进行切 除测定,反之则是活性中心。transglutaminase ② 化学修饰法 ③ X 射线衍射法 ④ 基因定点突变技术 (四) 酶与底物分子的相互作用 135-136 1,酶与底物分子间的作用力 静电引力 氢键 疏水键 2,酶与底物分子相互作用的形式 邻近效应和定向效应 136 与反应过渡态的结合作用 好的底物不一定与酶有很好的亲和力但是 其过渡态一定与酶有很强的结合能力 (共价结合 非共价结合) 3,多功能催化作用 酶活中心一般有多个催化基团 4,酶催化作用学说 锁钥理论 诱导契合学说 手性催化作用机制 锁钥学说 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的, 酶表面具有特定的形 状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样科学家后来发现,当底物与酶结合时,酶分子上的某些基团常常发生明显的变化。另外,酶常常能够催化同一 个生化反应中正逆两个方向的反应。因此,“锁和钥匙学说”把酶的结构看成是固定不变的,这是不符合实际 的。 诱导契合学说 认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状, 而只是由于底物的诱 导才形成了互补形状. 三点结合的催化理论 认为酶与底物的结合处至少有三个点, 而且只有一种情况是完全结合 的形式。只有这种情况下,不对称催化作用才能实现。

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